蛋白质动力学通过动作循环,连接器和铰链可以产生独特的构象,对蛋白质功能很重要。

例如,蛋白质折叠、识别、构象、酶催化相关蛋白质的构象变化。

大多数蛋白质执行他们的功能细胞。然而,很少有研究胞内蛋白的构象变化,以及复杂的细胞环境是否会影响蛋白质的构象变化是一个重要的和未解决的问题。

最近,一个研究小组从青岛生物能源和生物处理技术研究所(QIBEBT)中国科学院(CAS)研究蛋白质构象循环动力学大肠杆菌(大肠杆菌)细胞的核磁共振(NMR)谱。

该研究发表在科学的进步7月21日。

在工作中,关于大分子的蛋白质和弱相互作用大肠杆菌细胞阻碍蛋白质旋转扩散,扩展了动态检测时间表微秒的核磁共振自旋松弛法。循环微微秒微秒动力学是证实了nanoparticle-assisted自旋弛豫和剩余偶极耦合方法(图1 b)。

进一步研究蛋白质特征循环1地区通过序列参数具有较强的灵活性年代²(0代表最灵活;1代表最严格的),连接器α1和β3之间也有显著的灵活性(图1 b)。细胞内蛋白质的构象变化与水解决方案中获得的结果是一致的,但在数值有显著差异。循环与细胞内环境的交互通过循环序列的点突变摄动。序列的强相互作用的蛋白质与周围的大分子,循环变得更加严格的细胞中。相比之下,突变对体外循环动力学的影响很小。

此外,本研究发现直接测量细胞内的蛋白质的构象动态循环,并提供直接证据对细胞环境改变蛋白质的构象动态循环通过弱相互作用,这可能会影响蛋白质的功能。此外,它强调的重要性直接研究活细胞内蛋白质的性质和功能。

比较蛋白质的构象动态GB3L测量在水溶液和细胞(图像由上海歌,王Mengting和姚明骊山)

由上海歌(文本,王Mengting和姚骊山)

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